Mekanisme kerja enzim

Enzim (enzim) - berat molekul tinggi senyawa organik alam protein, yang beroperasi di organisme peran katalis biologis.

Mekanisme kerja enzim

Penjelasan mekanisme yang mendasari aksi katalitik enzim, adalah salah satu masalah mendasar dan masalah saat ini tidak hanya enzim, tetapi biokimia modern dan biologi molekuler.

Jauh sebelum enzim menjadi tersedia murni dan dijelaskan sifat mereka, telah menjadi yakin bahwa penting bagi proses enzimatik memiliki kopling enzim dengan substrat. Upaya untuk menemukan senyawa kompleks enzim dengan substrat untuk waktu yang lama tidak membawa kesuksesan, karena kompleks ini labil, sangat cepat terurai. Dengan menggunakan metode spektroskopi telah memungkinkan untuk mengidentifikasi kompleks enzim-substrat untuk katalase, peroksidase, dehidrogenase alkohol, enzim flavinzavisimyh.

Metode analisis X-ray telah memungkinkan untuk mendapatkan banyak informasi penting tentang struktur dan mekanisme katalitik dari aksi enzim. Metode ini digunakan untuk membangun analog koneksi substrat dengan enzim lisozim dan kimotripsin.

Beberapa bukti langsung untuk keberadaan kompleks enzim-substrat berhasil sampai ke tempat salah satu tahapan siklus katalitik enzim terikat untuk substrat oleh ikatan kovalen. Contohnya adalah reaksi hidrolisis n-nitrophenyl acetate dikatalisasi oleh chymotrypsin. Bila dicampur dengan enzim kimotripsin eter diasetilisasi di gugus hidroksil residu serin reaktif. Tahap ini berlangsung cepat, tapi atsetilhimotripsina hidrolisis dengan pembentukan asetat dan bebas kimotripsin jauh lebih lambat. Oleh karena itu atsetilhimotripsin terakumulasi, yang mudah dideteksi dengan adanya n-nitrophenylacetate.

Kehadiran substrat enzim dalam komposisi dapat "menangkap" dengan transfer Uni Eropa yang kompleks tidak stabil dalam bentuk tidak aktif, misalnya dengan pengobatan dengan kompleks enzim-substrat natrium borohidrida memiliki efek mengurangi kuat. Seperti yang kompleks dalam bentuk kovalen turunan stabil terdeteksi di aldolase enzim. Ditemukan bahwa substrat berinteraksi dengan kelompok e-amino molekul lisin.

substrat bereaksi dengan enzim di bagian tertentu yang disebut pusat aktif enzim atau daerah aktif.

Di bawah pusat aktif, atau inti, memahami bahwa enzim bagian molekul protein yang terhubung ke substrat (dan kofaktor) dan menyebabkan sifat enzimatik dari molekul. Situs aktif menentukan spesifisitas dan aktivitas katalitik enzim dan harus tingkat tertentu struktur kesulitan diadaptasi untuk pendekatan dekat dan berinteraksi dengan molekul substrat, atau bagian-bagiannya secara langsung terlibat dalam reaksi.

Di antara kelompok-kelompok fungsional dibedakan termasuk dalam bagian "katalis aktif" enzim dan bagian membentuk menyediakan afinitas tertentu (pengikatan substrat ke enzim) - yang disebut pin, atau "anchor" (atau adsorpsi dari situs aktif enzim).

Mekanisme kerja enzim menjelaskan teori persamaan Michaelis-Menten. Menurut teori ini, proses berlangsung dalam empat tahap.

Mekanisme kerja enzim: I Tahap

Antara substrat (C) dan enzim (E) sambungan timbul - dibentuk Uni Eropa enzim-substrat kompleks, dimana komponen saling berhubungan dengan kovalen, ionik, air dan obligasi lainnya.

Mekanisme kerja enzim: Tahap IІ

Substrat terkena enzim terpasang diaktifkan dan menjadi tersedia untuk reaksi masing-masing katalisis Uni Eropa.

Mekanisme kerja enzim: Tahap IІI

Uni Eropa berkomitmen katalisis. Teori ini didukung oleh studi eksperimental.

Akhirnya, tahap IV ditandai dengan pelepasan molekul enzim E dan F. Urutan transformasi produk dapat ditampilkan sebagai reaksi: E + S - Uni Eropa Uni Eropa - * - E + P.

Kekhususan aksi enzim

Setiap enzim bekerja pada substrat tertentu atau sekelompok zat yang mirip dalam struktur. Kekhususan aktivitas enzimatik karena kemiripan dari sisi aktif konfigurasi dan substrat. Selama interaksi enzim-substrat membentuk kompleks.