Kekhususan dari enzim: jenis dan fitur tindakan

Kata "enzim" memiliki akar Latin. Diterjemahkan berarti "ragi". Inggris menggunakan istilah "enzim", berasal dari istilah Yunani yang berarti hal yang sama. Enzim yang disebut protein khusus. Mereka terbentuk di dalam sel dan memiliki kemampuan untuk mempercepat jalannya proses biokimia. Dengan kata lain, mereka bertindak sebagai katalis biologis. Pertimbangkan lanjut yang mewakili spesifisitas enzim. также будут описаны в статье. Jenis spesifisitas juga akan dijelaskan dalam artikel.

karakteristik umum

Manifestasi dari aktivitas katalitik dari beberapa enzim disebabkan oleh adanya sejumlah senyawa alam non-protein. Mereka disebut kofaktor. Mereka dibagi menjadi dua kelompok: ion logam, dan sejumlah zat anorganik serta koenzim (senyawa organik).

mekanisme aktivitas

Dengan sifat kimia mereka, enzim adalah kelompok protein. Namun, tidak seperti yang terakhir, unsur-unsur tersebut mengandung sisi aktif. Ini adalah satu set unik kelompok fungsional residu asam amino. Mereka secara ketat berorientasi dalam ruang karena struktur tersier atau kuaterner enzim. Dalam situs aktif dari situs rilis katalis dan substrat. Terakhir - adalah apa karena kekhususan enzim. substrat adalah zat yang bekerja pada protein. Sebelumnya ia berpikir bahwa interaksi mereka dilakukan pada "kunci dan kunci". Dengan kata lain, situs aktif harus cocok dengan substrat. Saat ini didominasi oleh hipotesis yang berbeda. Diperkirakan bahwa pada awalnya tidak ada sama persis, tapi tampaknya dalam perjalanan interaksi zat. Kedua - katalis - sebuah situs mempengaruhi spesifisitas tindakan. Dengan kata lain, ia mendefinisikan sifat reaksi dipercepat.

struktur

Semua enzim dibagi menjadi satu dan dua komponen. Mantan memiliki struktur mirip dengan struktur protein sederhana. Mereka hanya berisi asam amino. Kelompok kedua - proteid - termasuk porsi protein dan non-protein. Terakhir bertindak koenzim pertama - apoenzyme. Lalu menentukan spesifisitas substrat enzim. Artinya, ia melakukan fungsi bagian substrat di situs aktif. Koenzim, masing-masing, berfungsi sebagai daerah katalitik. Ini melibatkan kekhususan tindakan. Seperti dapat bertindak sebagai vitamin koenzim, logam, dan senyawa dengan berat molekul rendah lainnya.

katalisis

Terjadinya reaksi kimia karena tabrakan molekul berinteraksi zat. gerakan mereka dalam sistem ditentukan oleh adanya potensi energi bebas. reaksi kimia perlu molekul mengambil keadaan transisi. Dengan kata lain, mereka harus memiliki daya yang cukup untuk melewati penghalang energi. Ini merupakan jumlah minimum energi untuk memberikan semua molekul reaktivitas. Semua katalis, enzim termasuk, mampu mengurangi hambatan energi. Ini memberikan kontribusi untuk kemajuan dipercepat reaksi.

Dalam apa yang tampaknya spesifisitas enzim?

Kemampuan ini tercermin dalam percepatan hanya reaksi tertentu. Enzim dapat mempengaruhi satu dan substrat yang sama. Namun, masing-masing hanya akan mempercepat reaksi spesifik. Kekhususan reaksi enzim dapat dilihat di kompleks piruvat dehidrogenase. Ini mengandung protein, mempengaruhi PVC. Utama adalah: dehidrogenase piruvat, dekarboksilase piruvat, asetil. Reaksi itu sendiri disebut dekarboksilasi oksidatif sebagai STC. produk bertindak sebagai yang asam asetat aktif.

klasifikasi

Berikut jenis enzim tertentu:

1. Stereokimia. Hal ini dinyatakan dalam kemampuan suatu zat untuk mempengaruhi salah satu stereoisomer yang mungkin substrat. Sebagai contoh, ia mampu bertindak atas fumaratgidrotaza fumarat. Namun, hal itu tidak mempengaruhi cis-isomer - asam maleat.
2. Mutlak. этого типа выражается в способности вещества влиять только на конкретный субстрат. Kekhasan enzim jenis ini dinyatakan dalam kemampuan suatu zat hanya mempengaruhi substrat tertentu. Misalnya, sukrase bereaksi hanya dengan sukrosa, arginase - arginin dan sebagainya.
3. Relatif. в этом случае выражена в способности вещества влиять на группу субстратов, имеющих связь одинакового типа. Kekhasan enzim dalam hal ini dinyatakan dalam kemampuan suatu zat untuk mempengaruhi kelompok substrat memiliki ikatan dari jenis yang sama. Misalnya, alpha-amilase bereaksi dengan glikogen dan pati. Mereka memiliki jenis koneksi glikosida. Tripsin, pepsin, kimotripsin mempengaruhi banyak protein kelompok peptida.

suhu

в определенных условиях. Enzim yang spesifik dalam kondisi tertentu. Untuk sebagian besar dari mereka sebagai yang terbaik mengambil suhu + 35 ... + 45 derajat. Ketika menempatkan substansi dalam hal tingkat yang lebih rendah, aktivitasnya akan menurun. Kondisi ini disebut sebagai inaktivasi reversibel. Ketika suhu naik kemampuan dipulihkan. Dikatakan bahwa ketika ditempatkan dalam kondisi, di mana t adalah nilai di atas juga terjadi inaktivasi. Namun, dalam hal ini akan menjadi ireversibel, seperti yang dipulihkan dengan menurunkan suhu. Hal ini disebabkan denaturasi molekul.

Pengaruh pH

Keasaman muatan molekul tergantung. Dengan demikian, pH mempengaruhi aktivitas dan spesifisitas dari situs aktif enzim. Indeks keasaman optimum untuk masing-masing zat. Namun, dalam kebanyakan kasus itu adalah 4-7. Sebagai contoh, untuk alpha-amilase saliva keasaman optimal adalah 6.8. Sementara itu, ada sejumlah pengecualian. Optimum keasaman pepsin, misalnya, 1,5-2,0, kimotripsin dan tripsin - 8-9.

konsentrasi

Semakin enzim hadir, semakin tinggi laju reaksi. Sebuah kesimpulan serupa bisa ditarik sehubungan dengan konsentrasi substrat. Namun, secara teoritis ditentukan untuk setiap zat menjenuhkan konten sasaran. Ketika semua situs yang aktif ditempati oleh substrat yang ada. будет максимальной, вне зависимости от последующего добавления мишеней. Dengan demikian kekhususan enzim maksimum, terlepas dari penambahan berikutnya dari target.

Zat-regulator

Mereka dapat dibagi menjadi inhibitor dan aktivator. Kedua kategori ini dibagi menjadi nonspesifik dan spesifik. Untuk tipe yang terakhir meliputi garam-garam avtivatoram zhelchnokislye (untuk kelenjar lipase podzheluzhochnoy), ion klor (alpha-amilase), asam klorida (untuk pepsin). aktivator spesifik adalah ion magnesium yang mempengaruhi kinase dan fosfatase, dan inhibitor spesifik - peptida terminal proenzymes. Yang terakhir adalah bentuk tidak aktif zat. Mereka diaktifkan oleh pemecahan peptida terminal. Mereka sesuai dengan jenis tertentu dari masing-masing proenzim individu. Sebagai contoh, dalam bentuk tidak aktif dari tripsin diproduksi dalam bentuk tripsinogen. pusat aktifnya ditutup hexapeptide terminal, yang merupakan inhibitor spesifik. Proses aktivasi belahan dada. Situs aktif tripsin sebagai akibat dari ini, menjadi terbuka. inhibitor spesifik adalah garam dari logam berat. Sebagai contoh, tembaga sulfat. Mereka menyebabkan denaturasi senyawa.

inhibisi

Hal ini dapat kompetitif. Fenomena ini dinyatakan dalam terjadinya kesamaan struktural antara inhibitor dan substrat. Mereka terlibat dalam perjuangan untuk link ke situs aktif. Jika isi inhibitor lebih tinggi dari substrat terbentuk kopleksferment inhibitor. Ketika menambahkan perubahan rasio substansi sasaran. Akibatnya, inhibitor akan diganti. Misalnya, suksinat untuk suksinat tindakan dehidrogenase sebagai substrat. Inhibitor oksaloasetat atau malonat. produk kompetitif dianggap mempengaruhi reaksi. Seringkali, mereka mirip dengan substrat. Misalnya, untuk produk 6-fosfat glukosa adalah glukosa. substrat akan sama glukosa-6 fosfat. inhibisi nonkompetitif tidak dimaksudkan untuk kesamaan struktural antara zat. Inhibitor dan substrat secara bersamaan dapat mengikat enzim. Dengan demikian, ada pembentukan senyawa baru. Mereka adalah kompleksferment-substrat inhibitor. Selama interaksi pusat aktif diblokir. Hal ini disebabkan mengikat dengan situs inhibitor katalitik dari situs aktif. Contohnya adalah oksidase sitokrom. Untuk enzim ini berfungsi sebagai oksigen substrat. inhibitor sitokrom oksidase adalah garam dari asam hydrocyanic.

peraturan alosterik

Dalam beberapa kasus, kecuali pusat aktif, yang menentukan spesifisitas enzim, ada link lain. komponen bertindak sebagai alosterik itu. Jika nama yang sama terkait dengan itu aktivator enzim meningkatkan efektivitas. Jika dalam menanggapi inhibitor alosterik memasuki pusat, zat aktif, masing-masing, menurun. Misalnya, adenilat siklase dan guanylate cyclase mengacu enzim dengan jenis peraturan alosterik.